English
JDP2 – новый перспективный биологический маркер при кардиоваскулярной патологии
DOI: https://dx.doi.org/10.18565/therapy.2022.5.67-73
А.М. Алиева, Е.В. Резник, Н.В. Теплова, Г.Г. Тотолян, Э.Т. Гасанова, М.Р. Калова, Э.Э. Сабанчиева, И.Г. Никитин
1) ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова» Минздрава России, г. Москва; 2) ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет им. А.И. Евдокимова» Минздрава России
Литература
1. Roth G.A., Mensah G.A., Johnson C.O. et al. GBD-NHLBI-JACC Global Burden of Cardiovascular Diseases Writing Group. Global burden of cardiovascular diseases and risk factors, 1990–2019: Update from the GBD 2019 Study. J Am Coll Cardiol. 2020; 76(25): 2982–3021. https://dx.doi.org/10.1016/j.jacc.2020.11.010. 2. Shi M., Tang R., Huang F. et al. Cardiovascular disease in patients with type 1 diabetes: Early evaluation, risk factors and possible relation with cardiac autoimmunity. Diabetes Metab Res Rev. 2021; 37(6): e3423. https://dx.doi.org/10.1002/dmrr.3423. 3. Алиева А.М., Резник Е.В., Гасанова Э.Т. с соавт. Клиническое значение определения биомаркеров крови у больных с хронической сердечной недостаточностью. Архивъ внутренней медицины. 2018; 5: 333–345. 4. Алиева А.М., Пинчук Т.В., Алмазова И.И. и с соавт. Клиническое значение определения биомаркера крови ST2 у больных с хронической сердечной недостаточностью. Consilium Medicum. 2021; 6: 522–526. 5. Euler G., Kockskamper J., Schulz R., Parahuleva M.S. JDP2, a novel molecular key in heart failure and atrial fibrillation? Int J Mol Sci. 2021; 22(8): 4110. https://dx.doi.org/10.3390/ijms22084110. 6. Tsai M.H., Wuputra K., Lin Y.C. et al. Multiple functions of the histone chaperone Jun dimerization protein 2. Gene. 2016; 590(2): 193–200. https://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2016.03.048. 7. Aronheim A., Zandi E., Hennemann H. et al. Isolation of an AP-1 repressor by a novel method for detecting protein-protein interactions. Mol Cell Biol. 1997; 17(6): 3094–102. https://dx.doi.org/10.1128/MCB.17.6.3094. 8. Darlyuk-Saadon I., Weidenfeld-Baranboim K., Yokoyama K.K. et al. The bZIP repressor proteins, c-Jun dimerization protein 2 and activating transcription factor 3, recruit multiple HDAC members to the ATF3 promoter. Biochim Biophys Acta. 2012; 1819(11–12): 1142–53. https://dx.doi.org/10.1016/j.bbagrm.2012.09.005. 9. Tanigawa S., Lee C.H., Lin C.S. et al. Jun dimerization protein 2 is a critical component of the Nrf2/MafK complex regulating the response to ROS homeostasis. Cell Death Dis. 2013; 4(11): e921. https://dx.doi.org/10.1038/cddis.2013.448. 10. Maruyama K., Fukasaka M., Vandenbon A. et al. The transcription factor Jdp2 controls bone homeostasis and antibacterial immunity by regulating osteoclast and neutrophil differentiation. Immunity. 2012; 37(6): 1024–36. https://dx.doi.org/10.1016/j.immuni.2012.08.022. 11. Nakade K., Pan J., Yoshiki A. et al. JDP2 suppresses adipocyte differentiation by regulating histone acetylation. Cell Death Differ. 2007; 14(8): 1398–405. https://dx.doi.org/10.1038/sj.cdd.4402129. 12. Mimura J., Inose-Maruyama A., Taniuchi S. et al. Concomitant Nrf2- and ATF4-activation by carnosic acid cooperatively induces expression of cytoprotective genes. Int J Mol Sci. 2019; 20(7): 1706. https://dx.doi.org/10.3390/ijms20071706. 13. Wang S., Chen X.A., Hu J. et al. ATF4 gene network mediates cellular response to the anticancer PAD inhibitor YW3-56 in triple-negative breast cancer cells. Mol Cancer Ther. 2015; 14(4): 877–88. https://dx.doi.org/10.1158/1535-7163.MCT-14-1093-T. 14. Liu Y., He J., Chen R. et al. AP-1 activity is a major barrier of human somatic cell reprogramming. Cell Mol Life Sci. 2021; 78(15): 5847–63. https://dx.doi.org/10.1007/s00018-021-03883-x. 15. Maciejak A., Kiliszek M., Michalak M. et al. Gene expression profiling reveals potential prognostic biomarkers associated with the progression of heart failure. Genome Med. 2015; 7(1): 26. https://dx.doi.org/10.1186/s13073-015-0149-z. 16. Qiu L., Liu X. Identification of key genes involved in myocardial infarction. Eur J Med Res. 2019; 24(1): 22.https://dx.doi.org/10.1186/s40001-019-0381-x. 17. Kehat I., Heinrich R., Ben-Izhak O. et al. Inhibition of basic leucine zipper transcription is a major mediator of atrial dilatation. Cardiovasc Res. 2006; 70(3): 543–54. https://dx.doi.org/10.1016/j.cardiores.2006.02.018. 18. Wang S., Cao N. Uncovering potential differentially expressed miRNAs and targeted mRNAs in myocardial infarction based on integrating analysis. Mol Med Rep. 2020; 22(5): 4383–95. https://dx.doi.org/10.3892/mmr.2020.11517. 19. Heger J., Bornbaum J., Wurfel A. et al. JDP2 overexpression provokes cardiac dysfunction in mice. Sci Rep. 2018; 8(1): 7647.https://dx.doi.org/10.1038/s41598-018-26052-w. 20. Hill C., Wurfel A., Heger J. et al. Inhibition of AP-1 signaling by JDP2 overexpression protects cardiomyocytes against hypertrophy and apoptosis induction. Cardiovasc Res. 2013; 99(1): 121–28. https://dx.doi.org/10.1093/cvr/cvt094. 21. Koren L., Alishekevitz D., Elhanani O. et al. ATF3-dependent cross-talk between cardiomyocytes and macrophages promotes cardiac maladaptive remodelling. Int J Cardiol. 2015; 198: 232–40. https://dx.doi.org/10.1016/j.ijcard.2015.06.099. 22. Kalfon R., Friedman T., Eliachar S. et al. JDP2 and ATF3 deficiencies dampen maladaptive cardiac remodeling and preserve cardiac function. PLoS One. 2019; 14(2): e0213081. https://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0213081. 23. Parahuleva M.S., Kockskamper J., Heger J. et al. Structural, pro-inflammatory and calcium handling remodeling underlies spontaneous onset of paroxysmal atrial fibrillation in JDP2-overexpressing mice. Int J Mol Sci. 2020; 21(23): 9095.https://dx.doi.org/10.3390/ijms21239095. 24. Kehat I., Hasin T., Aronheim A. The role of basic leucine zipper protein-mediated transcription in physiological and pathological myocardial hypertrophy. Ann N Y Acad Sci. 2006; 1080: 97–109. https://dx.doi.org/10.1196/annals.1380.009. 25. Huang S., Tao W., Guo Z. et al. Suppression of long noncoding RNA TTTY15 attenuates hypoxia-induced cardiomyocytes injury by targeting miR-455-5p. Gene. 2019; 701: 1–8. https://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2019.02.098. 26. Алиева А.М., Батов М.А., Воронкова К.В. с соавт. Реналаза – новый инструмент в многокомпонентной оценке сердечной недостаточности. Клиницист. 2021; 1–4: 42–46. 27. Алиева А.М., Пинчук Т.В., Воронкова К.В. и др. Неоптерин – биомаркер хронической сердечной недостаточности (обзор современной литературы). Consilium Medicum. 2021; 10: 756–759. 28. Алиева А.М., Байкова И.Е., Кисляков В.А. с соавт. Галектин-3: диагностическая и прогностическая ценность определения у пациентов с хронической сердечной недостаточностью. Терапевтический архив. 2019; 9: 145–149. 29. Алиева А.М., Алмазова И.И., Пинчук Т.В. с соавт. Значение копептина в диагностике и прогнозе течения сердечно-сосудистых заболеваний. Клиническая медицина. 2020; 3: 203–209. 30. Алиева А.М., Алмазова И.И., Пинчук Т.В. с соавт. Фракталкин и сердечно-сосудистые заболевания. Consilium Medicum. 2020; 5: 83–86.
Об авторах / Для корреспонденции
Амина Магомедовна Алиева, к.м.н., доцент кафедры госпитальной терапии № 2 лечебного факультета ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова» Минздрава России. Адрес: 117997, г. Москва, ул. Островитянова, д. 1. E-mail: amisha_alieva@mail.ru.
ORCID: https://orcid.org/0000-0001-5416-8579. SPIN-код: 2749-6427
Елена Владимировна Резник, д.м.н., профессор, зав. кафедрой пропедевтики внутренних болезней лечебного факультета ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет и. Н.И. Пирогова» Минздрава России, врач-терапевт, кардиолог, врач функциональной диагностики, ультразвуковой диагностики ГБУЗ «Городская клиническая больница № 31 Департамента здравоохранения города Москвы». Адрес: 117997, г. Москва, ул. Островитянова, д. 1. E-mail: elenaresnik@gmail.com.
ORCID: https://orcid.org/0000-0001-7479-418X. SPIN-код: 3494-9080. Researcher ID: N-6856-2016
Наталья Вадимовна Теплова, д.м.н., профессор, заведующий кафедрой клинической фармакологии лечебного факультета ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова» Минздрава России. Адрес: 117997, г. Москва, ул. Островитянова, д. 1. ORCID: https://orcid.org/0000-0002-7181-4680
Гаяне Гургеновна Тотолян, к.м.н., доцент кафедры госпитальной терапии № 2 лечебного факультета ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова» Минздрава России. Адрес: 117997, г. Москва, ул. Островитянова, д. 1. E-mail: tgg03@mail.ru
Эльвина Тофиковна Гасанова, аспирант кафедры госпитальной терапии № 2 лечебного факультета ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова» Минздрава России. Адрес: 117997, г. Москва, ул. Островитянова, д. 1
Марина Ризуановна Калова, аспирант кафедры госпитальной терапии № 2 лечебного факультета ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова» Минздрава России. Адрес: 117997, г. Москва, ул. Островитянова, д. 1. E-mail: marina717717@mail.ru.
ORCID: https://orcid.org/0000-0002-8949-4523
Элина Эльдаровна Сабанчиева, студентка лечебного факультета 6 курса ФГБОУ ВО «Московский государственный медико-стоматологический университет им. А.И. Евдокимова» Минздрава России. Адрес: 127473, г. Москва,
ул. Делегатская, д. 20, стр. 1
Игорь Геннадиевич Никитин, д.м.н., профессор, заведующий кафедрой госпитальной терапии № 2 лечебного факультета кафедры госпитальной терапии № 2 лечебного факультета ФГАОУ ВО «Российский национальный исследовательский медицинский университет им. Н.И. Пирогова» Минздрава России. Адрес: 117997, г. Москва, ул. Островитянова, д. 1. E-mail: igor.nikitin.64@mail.ru. ORCID: https://orcid.org/0000-0003-1699-0881
Похожие статьи
